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  • mejor en presencia de securina

    images74La función conocida hasta el momento de la proteína securina es evitar que las cromátidas hermanas se separen prematuramente antes de estar cada una de ellas anclada correctamente a los microtúbulos del huso mitótico. Esta función la realiza la securina interaccionando con la enzima separasa e inhibiendo su actividad proteolítica. Una vez las cromátidas hermanas están dispuestas y ancladas correctamente en el plano ecuatorial, la securina se ubiquitiniza y se degrada, liberando a la separasa, que entonces digiere la cohesina Scc1. La digestión de la proteína Scc1 tiene como consecuencia la desestabilización del complejo proteico que mantiene unidas las cromátidas y permite la distribución de éstas a cada uno de los polos celulares. La separación prematura de las cromátidas puede originar una distribución anómala y la aparición de aneuploidías.

    En este trabajo se muestra que la proteína securina también interviene en el mantenimiento de la estabilidad genómica de la célula, cuando ésta sufre daños genotóxicos y se producen roturas de doble cadena (DSB) en el DNA. Las células eucariotas reparan las DSB mediante dos mecanismos distintos conocidos como recombinación homóloga (HR) y unión de extremos no homólogos (NHEJ). El mecanismo NHEJ requiere el complejo proteico DNA-PK (proteína quinasa dependiente de DNA), cuya subunidad reguladora es el heterodímero Ku. La securina interacciona con Ku, y esta interacción desaparece cuando se daña el DNA.

    De los dos mecanismos de reparación citados, en células que carecen de securina el mecanismo de reparación HR no se ve afectado, sin embargo, el mecanismo NHEJ se lleva a cabo con la misma eficiencia pero defectuosamente, dando lugar a reorganizaciones cromosómicas, roturas de cromátidas y patrones de resección anómalos que condicionan la supervivencia y la proliferación celular.

    Published on November 29, 2012 · Filed under: Bioscience, DNA; Tagged as: , ,
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